Виды белков, их функции и структура

Образ жизни и повадки

Не живут стаями или парами, почти всегда держаться поодиночке. Белки очень подвижны и выделить конкретное место их обитания довольно сложно. Большую часть своей жизни белка проводит на деревьях, передвигаясь с одного на другое с помощью прыжков. И в этом ей помогает ее довольно большой хвост, который она использует в качестве руля. Прыжок белки в длину бывает до нескольких метров, что весьма существенно учитывая размеры ее тела. В низ белка может прыгнуть гораздо дальше, аж до пятнадцати метров.

На землю она спускается чаще всего за едой и запасами на зиму, передвигаясь тоже же прыжками. Когда светло и тепло постоянно собирает корм и все что может ей пригодиться. Когда, из-за снега нет такой возможности отсиживается в дупле. Ночью не выходит и считается дневным животным.

В осенние месяцы могут мигрировать, если понимают, что на насиженном месте нет необходимого количества провизии на зиму. Причиной миграции так же могут стать пожары, засуха или другое катаклизмы. Далеко от ранее насиженных мест уходят редко, чаще останавливаются в безопасных местах или в соседних лесных массивах. Миграции подвержены и молодые особи, после того, как они покинут родительские гнезда.

Белки редко живут более четырех лет, но есть и исключения, в неволе с хорошим кормом могут прожить более десяти лет.

Питание обыкновенной белки

В рацион питания белки входит до 130 наименований пищевых объектов, хотя это животное отдает предпочтение семенам хвойных пород деревьев, таких как сосна, ель, сибирский кедр, лиственница и пихта. В лесах, где преобладает дуб с зарослями лещины, белка с удовольствием грызет орехи и желуди.

Когда год неурожайный, белке приходится питаться в большей степени не основными кормами, поэтому она уничтожает почки и побеги молодых деревьев, корни и клубни, лишайники, ягоды, травы и грибы, отдавая предпочтение трюфелю оленьему.

В случаях нехватки кормов белка запросто может стать вредителем, уничтожая цветочные почки елей. Когда наступает период брачных игр, белка превращается в хищника, поедая различные личинки, яйца, птенцов и мелких беспозвоночных.

Белка, как и другие виды грызунов, предусмотрительно запасается на зиму продуктами, в виде орехов, желудей, шишек и т.д., набивая ими дупла или пряча их среди корней. Она также сушит грибы, развешивая их на ветках деревьев. К сожалению, она не запоминает тех мест, где она прячет свои припасы на зиму, чем пользуются другие лесные жители, такие как медведи, птицы и т.д.

После зимовки сильный голод заставляет это животное употреблять в пищу кости погибших небольших животных. За сутки это животное в летний период съедает до 80 г пищи, а в зимнее время – не больше 35 граммов.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен веществ просто невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

• оксидоредуктазы;
• трансферазы;
• каталазы;
• гидролазы;
• изомеразы;
• лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы — это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

Где живут белки?

Белки обитают практически везде, за исключением Австралии, острова Мадагаскар, полярных территорий, юга Южной Америки и пустынной части Африки.

В качестве мест обитания белки живут исключительно в лесах, там, где много деревьев, поэтому их не встретить в пустынях северной Африки и в целом, в местах с минимальной растительностью. Деревья и белки – извечные спутники, где есть деревья, там с большой вероятностью будут и эти грызуны. Причем большую часть своей жизни белки проводят именно на деревьях, излишне говорить, что на деревьях они в своей родной стихии, легко по ним лазают, прыгают с ветки на ветку.

Усваиваемость белка

При употреблении таких веществ, стоит помнить о чувстве меры. Избыточное количество белков представляет определенную опасность. Они с трудом перевариваются и могут вызвать нарушения пищеварительных функций.

Проблемы с усвоением белков могут возникать в следующих ситуациях:

1. Избыточное количество белка за 1 прием пищи. За 1 прием организм не может усвоить больше 35 г белков. Помимо этого, избыток таких веществ отрицательно влияет на пищеварительные функции. Организм не способен переварить большое количество протеинов. Как следствие, неусвоенная часть начинает гнить в пищеварительных органах. Это провоцирует запоры, увеличение ацетона и нарушения в работе поджелудочной железы.
2. Систематическое переедание. Диетологи советуют придерживаться принципов дробного питания – 4-5 раз в день. Это помогает лучше переваривать пищу, в том числе и белки.
3. Употребление большого количества трудноперевариваемых белков. Протеины могут усваиваться в разном объеме. Есть белки, которые легко перевариваются. Однако существуют и трудноперевариваемые продукты. Эталоном белковой пищи считаются куриные яйца. Также к легким белкам относят нежирные кисломолочные продукты, куриное филе, кролика.
4. Исключение жиров. Безусловно, жирные продукты содержат большое количество калорий и с трудом усваиваются. Однако полностью отказываться от них не следует. Это чревато гормональными нарушениями, ухудшением состояния волос и кожи. Также исключение жиров провоцирует нарушение процесса переваривания белков. Чтобы обеспечить эффективную работу печени и выведение продуктов синтеза белка, стоит включать в рацион желчегонные жиры. Они присутствуют в оливковом и кунжутном маслах.
5. Дефицит жидкости. Нарушение питьевого режима провоцирует разные проблемы, включая ухудшение усвоения белка. В сутки человек должен пить 30-40 мл воды на 1 кг массы тела. В жаркую погоду или при серьезных физических нагрузках норма дополнительно повышается на 500-800 мл.
6. Неправильные дополнения к белкам. Чтобы протеины усваивались максимально хорошо, их рекомендуется сочетать с овощами. В такой пище присутствуют ферменты и клетчатка. Это облегчает переваривание белков.

Размножение

Эти зверьки могут размножаться до трех раз в год. Брачный период начинается около февраля и заканчивается, ориентировочно, в марте. В это время самцы начинают вести себя особенно агрессивно

Нападают на своих соперников в борьбе за самку и это не удивительно, ведь за внимание одной самки могут бороться сразу до шести самцов. Выбор все равно будет за самкой, как правило она выбирает самого выносливого и сильного самца

Белка вынашивает своих детенышей около сорока дней, в первые дни беременности она строит родовое гнездо, где будут жить ее малыши. Оно больше и теплее, чем гнездо, которое она строит обычно.

В помете не более десяти детенышей, о которых, после их появления на свет, заботится исключительно самка.

Бельчата рождаются слепыми и без шерсти, но уже спустя две недели они покрыты шерстью, а через месяц начинают видеть. Спустя два месяца после рождения детеныши становятся полностью самостоятельными.

Зимовка

Большую часть зимы белка проводит в дупле, спасаясь от холодов. Передвигаться предпочитает по веткам деревьев, спускаясь на землю лишь изредка. Зимой она только в исключительных случаях выходит из своего укрытия, чаще всего из-за отсутствия пищи. Хотя эти зверьки очень запасливы, но еды может не хватить в виду того, что в холодное время в дупле может находиться до шести особей. Находясь в дупле, они все вместе согревают друг друга и не дают погибнуть даже в сильные морозы.

Белочки очень чувствительны к изменениям погоды, если хотите узнать актуальный прогноз обратите внимание на их поведение. Если даже в ясный день они отсиживаются в гнезде, то скорее всего будет сильный мороз или метель

Она рано начинает чувствовать приход весны, узнать о котором так же получится по поведению. Ведь в конце зимы, ближе к теплу, наступает брачный период. Зверьки становятся боле активными и начинают все чаще выходить из своих укрытий.

Функции

Различные виды белков выполняют в организме важные функции. При отсутствии основных типов нарушаются все жизненно важные процессы.

Каталитическая

Катализ реакций в организме осуществляется благодаря наличию ферментов, являющихся белками по своему составу и строению. Ферменты помогают расщеплять сложные вещества на простые, облегчают их переработку.

Благодаря этому возможно поступление полезных компонентов ко всем тканям, органам, регенерация клеток, осуществление нормального метаболизма.

Структурная

Осуществляется благодаря коллагену и эластину. Белки являются важным строительным элементом, стимулируют формирование костной ткани, мышц, хрящей, связок и сухожилий.

Выделяют 4 структуры белковой молекулы:

1. Первичная структура представляет собой последовательность остатков аминокислот, чередующихся с полипептидной цепью. Встречается во многих тканях, на протяжении жизни организма не меняет строения.
2. Вторичная структура — упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, подверженное стабилизации за счет наличия водородных связей.
3. Третичная структура — строение полипептидной цепи пространственного типа. При детальном рассмотрении можно увидеть, что строение напоминает вторичную структуру, но присутствуют гидрофобные взаимодействия.
4. Четвертичная структура представляет собой белковое соединение, состоящее из нескольких пептидных цепей в одном комплексе.

Благодаря различной структуре белковых молекул осуществляется построение всех клеток и тканей в организме.

Защитная

Физическая защита осуществляется благодаря наличию в клетках и тканях коллагена, отвечающего за прочность и предотвращающего повреждения. Химическая защита осуществляется благодаря способности белков связывать токсины, выводить их из организма.

Иммунная защита возможна благодаря способности некоторых белков стимулировать образование лимфоцитов, уничтожать вирусы, патогенные микроорганизмы.

Сигнальная и регуляторная

Регуляция всех процессов в клетках осуществляется с участием белков, представленных ферментами. Часто компоненты связываются с другими веществами, стимулируют процессы регенерации, регулируют метаболизм.

Многие внутриклеточные белки осуществляют сигнальную функцию, помогают передавать информацию между тканями, клетками, органами. Обычно сигнальную функцию выполняют белки-гормоны.

Транспортная

Транспортная функция осуществляется в основном за счет белка-гемоглобина. Он доставляет кислород ко всем тканям и клеткам, переправляет в легкие углекислый газ для выведения его наружу.

Ученые нашли во всех живых организмах молекулы, напоминающие по строению гемоглобин.

Запасная и моторная

Запасная или резервная функция возможна благодаря наличию в клетке белков, содержащих аминокислоты. Они служат источником питания и энергии при недостаточном поступлении подобных компонентов с пищей.

Моторная или двигательная функция играет важную роль. Разные виды белковых молекул принимают участие в сокращении мышечных волокон, передвижении лейкоцитов и других клеток для обеспечения иммунной защиты.

Коллаген

Коллаген — это основной белок соединительной ткани у животных. Коллаген содержится в костях, хрящах, сухожилиях, зубах, коже, роговице, легких, печени, кровеносных сосудах и других органах и тканях. На его долю приходится около 25-30% белка млекопитающих. 

У человека и позвоночных было идентифицировано двенадцать типов коллагена, состоящего из более чем 24 различных полипептидных α-спиралей. Комбинации этих спиралей определяют типы коллагена. Например, наиболее распространенный коллаген I типа (90% общей массы коллагена) состоит из 2 спиралей α-1 и 1 α-2. 

Структура коллагена

Коллаген отличается от других белков организма своим уникальным аминокислотным составом: 33%. из всех аминокислот составляют Gly, 10% – про, 10% – гидрокси-Pro и 1% – гидрокси-Lys. Основная структурная единица коллагена — тропоколаген, состоит из трех левовращающихся α-спиралей, скрученных в одну правовращающуюся суперспираль. Такие суперспирали связываются поперечными ковалентными связями с образованием фибрилл.

Качество белка

Биологическая ценность белков можно рассматривать с разных сторон. Химическую точку зрения и азот мы уже изучили, рассмотрим и другие показатели.

• Аминокислотный профиль означает, что белки, поступающие с пищей, должны соответствовать тем, которые уже есть в организме. Иначе синтез нарушится и приведет к распаду белковых соединений.
• Продукты с консервантами и те, которые подверглись сильной тепловой обработке, имеют меньше доступных аминокислот.
• В зависимости от скорости расщепления белков на простые компоненты, белки усваиваются быстрее или медленнее.
• Утилизация белков – показатель времени, на которое в организме задерживается образованный азот, и сколько в общем количестве получается перевариваемого протеина.
• Эффективность зависит от того, как ингредиент повлиял на прирост мышечной массы.

Также следует отметить уровень усвоения белков по составу аминокислот. За счет химической и биологической ценности можно определить продукцию с оптимальным источником протеина.

Рассмотрим список компонентов, входящих в рацион атлета:

Как мы видим, углеводная пища также входит в здоровое меню для совершенствования мышц. Не отказывайтесь от полезных компонентов. Только при правильном соотношении белков, жиров и углеводов, организм не ощутит стресса и будет видоизменяться в лучшую сторону.

Чтобы получить максимальную пользу от белковых продуктов, не забывайте об их качестве и скорости усвоения. Старайтесь сбалансировать рацион так, чтобы организм насытился полезными микроэлементами и не страдал от дефицита витаминов и энергии. В завершение к сказанному отметим, что нужно заботиться о правильном метаболизме. Для этого старайтесь наладить питание и употреблять белковую пищу после обеда. Так вы предупредите ночные перекусы, а это благоприятно скажется на вашей фигуре и здоровье. Если вы хотите похудеть, кушайте мясо птицы, рыбу и кисломолочные продукты с низкой жирностью.

Сколько живет

В естественной среде обитания продолжительность жизни белки составляет в среднем 4 года. Поскольку зверек ежедневно находится в поисках пищи и преодолевает большие расстояния, его организм быстро изнашивается. Подготовка к зиме и пережидание морозов тоже отнимают много сил у зверька.

В искусственных условиях срок жизни белки существенно увеличивается. Если животное получает ежедневную заботу, и у него отсутствует необходимость самостоятельно добывать пищу, оно способно прожить более 10 лет.

Интересный факт: в домашних условиях белки подвержены ожирению. Они не сжигают накопленные калории, поскольку целыми днями сидят в клетке. Проблема решается установкой колеса, в котором они могут бегать.

Любителям белковой диеты

Многие желающие похудеть часто прибегают к белковой диете и, надо признать, достигают неплохих результатов. Но вряд ли это можно назвать хорошей идеей. Потому что частое и длительное использование такой диеты непременно приведет к интоксикации, заболеваниям почек и печени, подагре и еще целому букету «приятностей», потому что лишний белок не усваивается, а поддается процессу гниения.

Продукты распада всасываются в кровь и отравляют организм. Напомню, что в древнем Китае одной из самых жестоких казней считалась «мясная диета», когда человека больше месяца кормили только мясом. Итог был мучительным и плачевным. А поэтому будем помнить о золотом чувстве меры и всемогущем сбалансированном питании.

Надеюсь, что мои страшилки не останутся без внимания. Удачи и до скорой встречи!

Виды белков и их типы

Виды жиров

На заметку. Различают простые и сложные белки. Первые состоят только из аминокислот, во вторых может содержаться дополнительная структура (нуклеопротеиды, фосфопротеины, хромопротеид, липопротеиды и так далее).

Это могут быть как органические фрагменты — сахара, жиры, нуклеиновые кислоты, так и неорганические соединения — металлы. По типу строения молекулы различают такие пептиды:

• Глобулярный — водорастворимые. Глобулярные белки имеют необычное строение — это цепь аминокислот, свернутых в «сферу» или глобулу, их могут стабилизировать связи аминокислот. Но если таких шариков несколько, то они обычно соединяются активным центром — некислотной структурой (например, у гемоглобина это гем).
• Мембранный — являются рецепторными белками, входят в слой мембран клеток. Могут обеспечивать транспорт внутрь и наружу от поверхности клетки.
• Фибриллярный — это белки полимеры, чаще всего образуют трубочки, микрофибриллы. К ним относятся коллаген, кератин.

Также существуют такие необычные разновидности протеинов:

Виды белков

• Маркеры (например, эозино-катионный белок);
• Мажорные и минорные;
• Быстрые и медленные;
• Основные, кислотные и нейтральные белки;
• Высокомолекулярные, (иногда выделяют низкомолекулярные фракции).

На заметку. Существуют так называемые мажорные и минорные белки, их можно найти у бактерий. Они есть также и у человека, точнее их структурные аналоги с теми же функциями. Так мажорные или основные протеины образуют поры, через которые пассивно проходят небольшие молекулы. А минорные являются активными транспортерами.

Эозино-катионный белок относится к группе медиаторов эозинофилов, принимает участие в развитии аллергических реакций. Таких как аллергический дерматит, астма, ринит и так далее. Является маркером, то есть его можно определять с помощью анализов.

Гемоглобин — это один из сложных глобиновых белков. В его составе присутствуют 4 глобулы и гемовый центр, содержащий активное железо. Необходим человеку для дыхания, поскольку в эритроците связывает и переносит кислород и углекислый газ.

Коллагеновые природные протеины — это структурные элементы соединительной ткани, отвечают за ее упругость. Относятся к группе фибриллярных молекул, имеют волокнистую или фибриллярную (нитевидную) структуру.

На заметку. Белок кератин, обладающий защитной функцией, — это также представитель фибриллярной группы. Входит в состав волос, ногтей, обеспечивая их внешний здоровый вид, прочность.

Сухой белок — это продукт, приготовленный на основе яичного протеина из свежих яиц, из которых был отделен желток. Может использоваться в кулинарии, для приготовления стойкой сахарной пены или крема на булочках. Как же разводить сухой белок, в каких пропорциях? На одну часть порошка приходится 7 частей воды. Смешивать нужно постепенно, постоянно помешивая.

Также можно выделить такие типы белков, как быстрые и медленные, по скорости процесса переваривания организмом человека. Первые — полезны тем, что быстро дают силы и энергию, а вторые — являются запасными энергетическими белками.

Протеины (белки) в продуктах

Природные протеины по своей химической природе являются полимерами, поскольку состоят из мономеров-аминокислот, которые объединяются в цепочки и определяют свойства молекулы. В зависимости от преобладания функциональных групп белки можно разделить на кислые, основные и нейтральные. У первых в растворе с водой образуется отрицательный заряд, смещая среду системы в кислую сторону, в строении преобладают карбоксильные группы. У основных протеинов больше аминогрупп, поэтому раствору они придают щелочную или основную среду. А нейтральные белки содержат одинаковое число обоих групп.

На заметку. Протеиновый белок представляет собой порошкообразное вещество, которое может быть использовано в спорте в качестве добавки для роста мышечной

массы. Высокомолекулярные белки — это соединения, не проходящие через большинство пор и фильтров организма в норме, из-за большой молекулы. Практически все протеины человеческого организма к ним относятся, поскольку являются полимерами.

Какова роль белков в понижении веса?

Что касается понижения веса, то изучения говорят о том, что белки содействуют происхождению эмоции насыщения и активизируют метаболизм, поскольку для усвоения данных веществ организму нужно приложить больше усилий. В случае если углеводы повышают скорость метаболизма в среднем на 5-15 процентов, то белки для понижения веса более действенны, поскольку они повышают скорость метаболизма на 20-35 процентов. В частности, лейцин оказывает помощь спортсменам сохранять драгоценные мышечные ткани, тогда как они сжигают жиры.

Изучения распознали, что замена углеводистых продуктов, таких как хлеб, макароны и картофель, качественными белковыми продуктами, такими как мясо, молоко, яйца и орехи, активизирует процесс понижения веса. Помимо этого, значение белков в питании человека так высоко, что оказывает помощь сохранить мышечные ткани у спортсменов, каковые стремятся скинуть вес.

Спортсменам, занятия которых требуют выносливости, направляться каждый день съедать минимум 0,3 г белков в расчете на любой килограмм веса тела. Спортивные диетологи и специалисты кроме этого советуют каждый день съедать по 20 г аминокислот с разветвленными цепочками. Само собой разумеется, вряд ли вы начнёте подсчитывать число этих аминокислот в каждом продукте. Несложнее поступить так: включайте богатые белками продукты в любой прием пищи. Сосредоточьтесь на овощах, фруктах и нежирных белоксодержащих продуктах, особенно в те дни, в то время, когда не выезжаете на велосипеде. Направляться избегать белковоподобных жирных продуктов, таких как гамбургеры и мясные продукты с высокой степенью переработки. Лучшие источники белков: нежирное мясо, птица, рыба, соевые продукты, молочные продукты и орехи. Вегетарианцы смогут заменить продукты животного происхождения фасолью с рисом (1 чашка содержит приблизительно 20 г белков) и соевыми продуктами.

Таблица «Источники белка в продуктах питания»

В таблице «Источники белка в продуктах питания» указаны основные источники этих высокомолекулярных соединений:

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой — глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей — это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур — альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.